Proteína patógena recombinante revela un nuevo mecanismo mediante el cual los anquilostomas suprimen la señalización del receptor de células B.
Na-ASP-2 es un eficaz antígeno de la vacuna contra las anquilostomas. Sin embargo, a pesar de la elucidación de su estructura cristalina y los estudios que abordan su inmunobiología, la función de Na-ASP-2 sigue siendo difícil de alcanzar. A través de un microarray de proteoma humano de 9000 proteínas con Na-ASP-2 se mostró unión a CD79A, un componente del complejo receptor de antígeno de células B. Na-ASP-2 se unió a linfocitos B humanos ex vivo y regulaba a la baja la transcripción de aproximadamente 1000 ARN mensajeros de células B (ARNm), mientras que solo aproximadamente 100 ARNm estaban regulados al alza, en comparación con las células tratadas con control.
Imagen: Unión de Na-ASP-2 biotinilado a CD79A y proteínas de unión a biotina en un ProtoArray V5 humano. La matriz se probó con Na-ASP-2 recombinante biotinilado seguido de estreptavidina Alexa Fluor 647 y se exploró con un escáner GeneArray 4000B a 635 nm, usando los ajustes de intensidad del láser de 100% (A) y 66% (B). Los cuadros amarillos indican el área de la matriz que contiene puntos duplicados de CD79A y PCCA. Una vista ampliada del área contenida. Dentro de las casillas amarillas también se muestra (C). Todos los demás puntos son proteínas de control positivo manchadas por duplicado para permitir la orientación en la matriz. Dos separadas las matrices se sondearon independientemente, con resultados representativos de 1 experimento mostrado.
Referencias:
- Tribolet L, Cantacessi C, Pickering A, Navarro S, Doolan L, Trieu A, & Loukas, A. Probing of a Human Proteome Microarray With a Recombinant Pathogen Protein Reveals a Novel Mechanism by Which Hookworms Suppress B-Cell Receptor Signaling. Journal of Infectious Diseases. 2014; 211(3): 416–425. Disponible en: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25139017
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